2-NITROPHENYL-BETA-D-GLUCOPYRANOSID CAS: 2816-24-2

Enzymsubstrat: ONPG gëtt dacks als Substrat fir Beta-Galactosidase benotzt, en Enzym, dat ONPG hydrolyséiert fir eng gielzeg Verbindung (o-Nitrophenol) ze produzéieren, déi einfach spektrophotometresch nogewise ka ginn. Dës enzymatesch Reaktioun kann benotzt ginn fir d'Aktivitéit vu Beta-Galactosidase ze moossen, wat ONPG zu engem wäertvollen Instrument an Enzymologiestudien mécht.

Molekularbiologie-Assayen: ONPG gëtt als Substrat a verschiddene Molekularbiologie-Assayen benotzt, besonnesch a Beta-Galactosidase-Reportergen-Assayen. An dësen Assayen gëtt en ONPG-baséiert Substrat benotzt fir d'Aktivitéit vum Reportergen ze moossen, déi typescherweis vun enger spezifescher Promoteursequenz vun Interesse reguléiert gëtt. D'Beta-Galactosidase-Aktivitéit, déi duerch d'Faarfännerung bei der ONPG-Hydrolyse ugedeit gëtt, liwwert wäertvoll Informatiounen iwwer d'Promoteraktivitéit.

Genexpressionsanalyse: ONPG gëtt och an der Analyse vun der Genexpression benotzt. Duerch d'Verknëppung vun der interessanter Promotorsequenz mam Beta-Galactosidase-Gen kënnen d'Fuerscher d'Beta-Galactosidase-Aktivitéit mat ONPG als Substrat moossen. Den Niveau vun der Beta-Galactosidase-Aktivitéit reflektéiert d'Stäerkt an d'Aktivitéit vum Promotor, wat d'Bewäertung vun den Genexpressionsniveauen erméiglecht.

Diagnosesch Uwendungen: ONPG kann an diagnosteschen Uwendungen agesat ginn, besonnesch beim Noweis vu pathogene Mikroorganismen. Verschidde Bakterien, wéi Escherichia coli a bestëmmt Aarte vu Shigella a Salmonella, produzéieren Beta-Galactosidase, déi ONPG spalten kann. Dës Hydrolysereaktioun produzéiert eng siichtbar Faarfännerung, déi benotzt ka ginn, fir d'Präsenz vun dëse Bakterien a klinesche Proben ze bestëmmen.